ENTRADA 6: Estrategias de Búsqueda sobre recursos de apoyo a la Academia

Enzimas

Las enzimas son un variado grupo de proteínas complejas (de nivel cuaternario), las cuales tienen la capacidad de generar un cambio químico en otras sustancias, sin que ello amerite un cambio en la composición de éstas mismas. Las enzimas tienen la capacidad de convertir proteínas, almidones y azúcares en sustancias útiles para el organismo. De la misma forma, la coagulación sanguínea es otro claro ejemplo de la acción de agentes enzimáticos.

Las enzimas son fundamentales y extremadamente importantes para todas las funciones corporales. La vida sería inconcebible si no existieran las enzimas, las cuales se encuentran en la saliva, en los jugos gástricos, las secreciones del páncreas, jugo y mucosas intestinales, en la sangre; en pocas palabras, las enzimas se hallan en cada célula y órgano de cualquier ser vivo.

Las enzimas son un claro ejemplo de que no sólo es importante lo que consumimos, sino además la capacidad de absorber los nutrientes.

Funciones y clases o tipos de enzimas:

El nombre de una enzima por lo general se deriva de acuerdo a la sustancia (sustrato) que cataliza, con la palabra terminada en -asa.

-Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción (Redox). Necesitan la presencia de las coenzimas NAD+, NADP+, FAD, que aceptan o ceden electrones.

-Transferasas: Participan en reacciones de transferencia de grupos químicos completos. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. 

-Hidrolasas: Participan en reacciones donde el agua haga parte, por ejemplo cuando dos aminoácidos se unen para formar un péptido y se libera agua durante esta reacción. Actúan en la digestión de los alimentos previamente a otras fases de su degradación. 

-Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminen grupos H₂O, CO₂ y NH_{3 para formar un doble enlace o bien, para añadirse a un doble enlace.}

_{-Isomerasas: Actúan sobre determinadas moléculas, obteniendo de éstas sus isómeros funcionales o de posición; es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión.}

_{-Ligasas: Catalizan la degradación o síntesis de enlaces fuertes mediante el acoplamiento a moléculas de alto nivel energético (por lo general ATP).}

Mecanismos De Acción

Todas las enzimas deben estar en conformación nativa para funcionar. Cuando se encuentran en conformación nativa tienen en su superficie un espacio denominado sitio catalítico o sitio activo, que es lo más importante de la molécula.

Los sustratos entran al sitio activo y cuando se transforman en producto son liberados, para que la enzima comience nuevamente su ciclo.

Para que una sustancia entre al sitio catalítico, ambos deben de ser complementarios desde el punto de vista químico.

Cinética

Las reacciones químicas se clasifican de acuerdo a su velocidad.

Cinética de primer orden:

Si se duplica el reactivo, la velocidad también se duplica, por tanto la relación entre el reactivo y la velocidad es directamente proporcional.

Cinética de segundo orden:

Si se duplica la concentración, la velocidad se multiplica al cuadrado, esto quiere decir que la velocidad es igual a la concentración al cuadrado. V= K x A²

Cinética de cero orden:

La velocidad no depende de la concentración de reactivo.

Cinética hiperbólica o Cinética de Michaelis-Menten:

La velocidad de catálisis no muestra un comportamiento lineal en una gráfica al aumentar la concentración de sustrato. Si la velocidad inicial de la reacción se mide a una determinada concentración de sustrato (representado como [S]), la velocidad de la reacción (representado como V) aumenta linealmente con el aumento de la [S], como se puede ver en la figura. Sin embargo, cuando aumentamos la [S], la enzima se satura de sustrato y alcanza su velocidad máxima (V_max), que no sobrepasará en ningún caso, independientemente de la [S].

Coenzimas:

Las coenzimas son factores enzimáticos no proteicos. En general tienen una masa molecular baja y son claves en el mecanismo de catálisis. por ejemplo aceptando o donando electrones o grupos funcionales completos que transportan desde una enzima a otra. 

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se consumen durante el proceso de reacción enzimática. Por ejemplo el NAD+ se reduce a NADH  cuando acepta dos electrones y un protón y por tanto se agota.

Mecanismo de acción de las coenzimas:

1- La coenzima se une a un enzima.

2- La enzima capta su sustrato específico.

3- La enzima ataca a dicho sustrato, arrancándole algunos de sus átomos.

4- La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del sustrato.

5- La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.

6- La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.

Muchas vitaminas o sus derivados actúan como coenzimas. 

Sitios De Interés

 http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002353.htm

-http://biozoot.iespana.es/enzcatalizadas.htm

-http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/krebs/metcdek5fid.html

-http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=1781

-http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

-http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima